科学探索|研究：细菌酶将二氧化碳转化为碳化合物的速度比光合作用快20倍( 二 ) 研究：细菌酶将二氧化碳转化

“我们并不是要做一个光合作用的碳拷贝，”Erb解释说。“我们想通过使用我们对工程的理解来重建自然界的概念，设计一个更有效的过程。这种‘光合作用2.0’可以在活体或合成系统中进行，如人工叶绿体--悬浮在油中的水滴。”
一种酶的画像
Wakatsuki 和他的小组一直在研究一个相关的系统，即固氮作用，它将大气中的氮气转化为生物所需的化合物。他对ECR酶为什么这么快的问题感到好奇，开始与 Erb的小组合作寻找答案。
Hasan DeMirci是Wakatsuki小组的一名研究助理，现在是Koc大学的助理教授和斯坦福PULSE研究所的调查员，在他监督的半打SLAC暑期实习生的帮助下，领导了SLAC的工作。他说：“我们每年都会培训其中的六到七个人，他们无所畏惧。他们带着开放的心态来，准备学习，他们做了令人惊讶的事情。”
SLAC团队制作了ECR酶的样本，并在美国能源部阿贡国家实验室的高级光子源处用X射线对它们进行了结晶。X射线揭示了该酶的分子结构--其原子支架的排列--无论是其本身还是与一个促进其工作的小辅助分子相连时。
在SLAC的斯坦福同步辐射光源（SSRL）进行的进一步X射线研究表明，当它与底物相连时，酶的结构是如何变化的，底物是一种分子工作台，用于组装碳固定反应的成分并推动反应的进行。
最后，来自SLAC的林肯相干光源（LCLS）的一个研究小组在日本的SACLA X射线自由电子激光器上对该酶及其底物进行了更详细的研究。选择X射线激光器很重要，因为它允许他们在室温下研究该酶的行为--更接近其自然环境--几乎没有辐射损伤。
与此同时，德国的Erb小组和智利康塞普西翁大学的Esteban Vo¨hringer-Martinez副教授小组进行了详细的生物化学研究和广泛的动态模拟，以了解Wakatsuki和他的团队收集的结构数据。

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Wakatsuki说，模拟结果显示，酶的两个部分的打开和关闭不仅涉及分子胶合，而且还涉及围绕每个酶对的中心轴的扭曲运动。
他说：“这种扭动几乎就像一个棘轮，可以把一个成品推出去，或者把一组新的成分拉到发生反应的口袋里。酶对的扭动和同步使它们能够在一秒钟内固定碳100次。”
ECR酶家族还包括一个更通用的分支，可以与许多不同种类的生物大分子相互作用，产生各种产品。但由于它们没有被分子“胶水”固定在一起，它们不能协调它们的运动，因此运作速度要慢得多。
Wakatsuki说：“如果我们能够提高这些复杂反应的速度，以制造新的生物大分子。这将是该领域的一个重大飞跃。”

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到目前为止，这些实验已经产生了酶、反应成分和最终产品的各种配置的静态快照。
Wakatsuki说：“我们梦想的实验是在所有成分流入X射线激光束的路径时将它们结合起来，这样我们就可以实时观察反应的发生。”
他说，该团队实际上在SACLA尝试了这一点，但是没有成功。他说：“二氧化碳分子真的很小，而且它们移动得很快，很难捕捉到它们附着在基底上的那一刻。再加上X射线激光束是如此强大，以至于我们无法将成分保持在其中足够长的时间来进行反应。当我们用力按压时，我们设法打破了晶体。”
他补充说，即将对LCLS进行的高能量升级可能会解决这个问题，脉冲到达的频率要高得多--每秒一百万次--并且可以单独调整到每个样品的理想强度。